3D-Modell eines Glycin-Moleküls vor weiteren, unscharfen Molekülen

Die Aminosäure, von der dein Körper zu wenig herstellt

Glycin steckt in jedem Bindegewebe und der Körper stellt es selbst her. Was es tut, wo es vorkommt – und warum es trotzdem knapp werden kann.

3D-Modell eines Glycin-Moleküls vor weiteren, unscharfen Molekülen

Wer sich mit Schlaf beschäftigt, stösst irgendwann auf Glycin. Exotisch ist der Stoff nicht: Dein Körper verbaut jeden Tag Gramm um Gramm davon, in Haut, Sehnen und Knochen. Warum sich ausgerechnet die Schlafforschung für ihn interessiert, hat mit seinen vielen Aufgaben zu tun.

Die einfachste Aminosäure, die es gibt

Glycin ist die kleinste der zwanzig Aminosäuren, aus denen der Körper Eiweiss baut. Sie passt an Stellen, an denen keine andere Platz hätte. Im Kollagen, dem Eiweiss von Haut und Bindegewebe, sitzt Glycin an jeder dritten Position. Ohne diese Winzigkeit liesse sich die dreifache Spirale des Kollagens gar nicht falten.

Kollagen macht rund ein Drittel des gesamten Eiweisses im Körper aus. Glycin gehört damit zu den Aminosäuren, die du in den grössten Mengen brauchst.

Was der Körper damit anstellt

Glycin hat gleich mehrere Jobs:

  • Baustein für Kollagen, also für Bindegewebe, Haut und Gelenke.
  • Teil von Glutathion, einem der wichtigsten körpereigenen Antioxidantien. Glutathion besteht aus drei Aminosäuren, eine davon ist Glycin.
  • Rohstoff für Kreatin, das Muskel- und Nervenzellen für ihre Energie brauchen.
  • Botenstoff im Nervensystem: Im Rückenmark und im Hirnstamm dämpft Glycin, ähnlich wie GABA.

Der letzte Punkt brachte die Forschung auf die Idee, Glycin könnte mit Schlaf zu tun haben. Tierversuche deuten inzwischen auf einen anderen Weg: Blockiert man den dämpfenden Rezeptor gezielt, ändert sich am Effekt nichts. Die Spur führt in die Hirnregion, die die innere Uhr steuert. Wie das am Menschen im Schlaflabor aussah, mit Elektroden am Kopf und Placebo als Vergleich, haben wir in einem eigenen Beitrag aufgeschrieben.

Nicht essenziell heisst nicht unwichtig

Glycin gilt als nicht essenziell. Das heisst nur: Der Körper kann es selbst bilden, vor allem aus der Aminosäure Serin. Ob er genug davon bildet, sagt das Wort nicht.

Genau das hat der spanische Biochemiker Enrique Meléndez-Hevia mit seinem Team 2009 nachgerechnet. Sie haben für einen Erwachsenen mit 70 Kilo zusammengezählt, wie viel Glycin er bildet, wie viel er isst und wie viel er verbraucht.

Der Körper bildet ≈ 3 g Aus dem Essen ≈ 2 g Rechnerischer Bedarf ≈ 15 g Lücke ≈ 10 g

Rund 3 Gramm bildet der Körper selbst, 1,5 bis 3 Gramm kommen aus dem Essen. Gebraucht werden rund 15 Gramm, den grössten Teil schluckt das Kollagen. Rechnerisch fehlen also rund 10 Gramm am Tag. Fachleute nennen Glycin deshalb manchmal bedingt essenziell.

Der norwegische Ausschuss für Lebensmittelsicherheit (VKM) setzt die Eigenbildung höher an, bei rund 8 Gramm, dazu im Mittel 3,2 Gramm aus der Nahrung. Wie gross die Lücke ist, hängt also davon ab, wessen Rechnung man folgt.

Unsere Tagesdosis liegt trotzdem bei 3 Gramm. Die Lücke ist eine Rechnung für den ganzen Körper, vor allem für den Aufbau von Kollagen. Für den Schlaf zählt die Menge aus den Schlafstudien, und die lag in allen dreien bei 3 Gramm am Abend.

Wo Glycin herkommt

Was der Körper nicht selbst bildet, liefert das Essen. Vor allem die Teile des Tieres, die heute selten auf dem Teller landen:

  • Knochenbrühe und Gelatine: mit Abstand die reichsten Quellen
  • Haut, Knorpel und Sehnen: das, was früher mitgekocht wurde
  • Fleisch und Fisch: deutlich weniger, aber regelmässig
  • Hülsenfrüchte und Samen: pflanzliche Quellen in kleineren Mengen

Wer nur Filet und Brust isst, nimmt deutlich weniger Glycin auf als jemand, der Haut, Knorpel und Brühe mitisst. Bei unseren Grosseltern kam das alles noch in den Topf. Wie viel in Gelatine, Rindfleisch und Tofu steckt, zeigt unsere Tabelle.

Wie Glycin schmeckt

Glycin schmeckt leicht süsslich. Daher kommt der Name: glykys heisst auf Griechisch süss. Auch deshalb setzt die Lebensmitteltechnik Glycin ein.

Quellen

  • Meléndez-Hevia E, De Paz-Lugo P, Cornish-Bowden A, Cárdenas ML: A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. Journal of Biosciences, 2009, Band 34, Seiten 853–872. Zur Studie
  • VKM (Norwegischer Wissenschaftlicher Ausschuss für Lebensmittel und Umwelt): Risk assessment of „other substances“ – glycine. VKM Report 2016:58. Zum Bericht
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